Oxidation und Reduktion

Oxidation und Reduktion:
Oxidationsreaktionen erkennt man
- an der Zunahme der Anzahl der Bindungen zu O
und/oder
- an der Abnahme der Anzahl der Bindungen zu H.
Oxidationsreaktionen sind immer exergonisch.

Reduktionsreaktionen erkennt man
- an der Abnahme der Anzahl der Bindungen zu O
und/oder
- an der Zunahme der Anzahl der Bindungen zu H.
Reduktionsreaktionen sind immer endergonisch.

Wichtige biologische Verbindungsklassen von Carbonketten

Alkane haben nur H - Atome, die am C - Atomen sitzen.
Alkanole (Alkohole) haben eine funktionelle OH - Gruppe (Hydroxylgruppe) an einem C - Atom, sie sind schwach sauer, weil die OH - Gruppe ein H - Kation abspalten kann.
Alkanale (Aldehyde) zeichnen sich durch eine Doppelbindung zu O und einer Einfachbindung zu H aus
Alkansäuren (Carbonsäuren) haben eine Doppelbindung zu O UND eine OH - Verbindung, welche stark sauer ist, die gesamte Gruppe nennt man Carboxylgruppe.
Durch eine sogenannte Decarboxylierung kann man eine absolute und endg√ľltige Oxidation durchf√ľhren, es gibt dann 4 Elektronenpaarbindungen zu O und keine Bindung zu H.

Säuren und Basen:
S√§uren sind Protonendonatoren, sie k√∂nnen H+Kationen abspalten. Das abgespaltene Proton verbindet sich mit einem H2O - Molek√ľl zu einem H3O - Kation namens Hydroniumkation.
Basen (Laugen) sind Protonenakzeptoren, sie können H+Kationen aufnehmen, dabei entsteht ein OH- Anion namens Hydroxidanion

Fette (Lipide)

Fette sind die Ester des Triglycerins.
An ein Glycerinmolek√ľl, das ist ein Propantriol, wird durch eine Esterbindung an jede der drei OH - Gruppen des Triglycerins eine Fetts√§ure angeh√§ngt. Es gibt verschiedene Fetts√§uren und somit auch die verschiedensten Triglyceride.

Die biologischen Funktionen von Fetten sind:
- Energiespeicher (1kg Fett entsprechen 10.000 kcal., bzw. 42.000 Joule)
- Isoliermittel zur Wärmedämmung
- L√∂semittel f√ľr unpolare Stoffe
- Ausgangsverbindung f√ľr Biomembran
Wiederholung: Esterbindung
Eine Esterbindung entsteht wenn sich eine OH - Gruppe (Hydroxylgruppen) und eine Carboxylgruppe begegnen.
Das H - Atom der Hydroxylgruppe und die OH - Verbindung der Carboxylgruppe verbinden sich zu einem Wassermolek√ľl. Das √ľbriggebliebene O - Atom der Hydroxylgruppe und das unbesetzte C - Atom (mit der Doppelbindung zu O) der Carboxylgruppe verbinden sich nun. Die Estherbindung ist komplett. Das O - Atom hat jetzt eine Einzelbindung zum C - Atom, dieses hat wiederum eine Doppelbindung zum O - Atom und eine konventionelle Bindung zum n√§chsten C - Atom.



Kohlenhydrate (z.B. Glucose)
Die Summenformel f√ľr die Glucose lautet C6H12O6 .
Bei der "normalen" Glucose, dem Traubenzucker, befindet sich am ersten C - Atom, nennen wir es C1, eine Carbonylgruppe ( An C2 - C5 befinden sich Hydroxylgruppen ( Die Richtung in welche die Hydroxylgruppen zeigen ist asymmetrisch und folgt folgender Regel: rechts, links, rechts, rechts (als Eselsbr√ľcke ta, t√ľ ,ta ,ta ).
An C6 befindet sich wieder eine Hydroxylgruppe, aber dieses mal mit zwei H - Atomen.
Die Kettenstrukturform der Glucose nennt man D - Glucose.
Es gibt jedoch auch eine Ringstrukturform der Glucose.
Dabei verbindet sich C1 mit C5 . Die Hydroxylgruppe des C5 √ľbergibt ein H - Atom an das O - Atom der Alkanalgruppe des C1 . Die Doppelbindung dieses O - Atoms zum C1 wir dann zu einer Einfachbindung. Das dabei unbesetzt gewordene Elektronenpaar verbindet sich mit dem O - Atom der Hydroxylgruppe des C5. Die Abfolge lautet grob gesprochen C1 - O - C5. Das C6 steht nun nach oben von der Kette ab.
Von der Kettenstrukturform der Glucose gibt es zwei Formen.
Bei der α - Form der Glucose zeigt, die Hydroxylgruppe des C5 nach unten, bei der β - Form zeigt diese Hydroxylgruppe nach oben.
Ein weiteres Kohlenhydrat ist die Fructose. Bei ihr befindet sich die Carbonylgruppe (Doppelbindung zu O) nicht am C1 sondern am C2. Dies bewirkt, dass die Ringstrukturform der Fructose aus einer Verbindung von C2 und C5 besteht.
Kohlenhydrate können sich untereinander verbinden.
Wenn sich zum Beispiel zwei Glucosemolek√ľle verbinden, indem sich das rechts au√üen liegende C1 des einen Glucosemolek√ľls mit dem links au√üen liegenden C4 des anderen Glucosemolek√ľls verkn√ľpft, entsteht in diesem Fall Maltose (Malzzucker).
Wenn sich viele α - Glucosemolek√ľle in einer Kette aneinanderreihen spricht man von St√§rke (Amylose). Diese langen Ketten k√∂nne auch in Form der Sekund√§rstruktur vorkommen. Dann bildet sich eine Helix, die durch Wasserstoffbr√ľckenbindungen stabilisiert wird. St√§rke ist m√§√üig gut wasserl√∂slich.
Ein Nachweis f√ľr die Sekund√§rstruktur der St√§rke ist wenn sich Jod im Innenraum der Helix einlagert, dann f√§rbt sich die St√§rke blau.
Wenn sich β - Glucosemolek√ľle aneinanderreihen entsteht die kettenf√∂rmige Cellulose.
Cellulose ist nicht wasserlöslich aber quellbar, d.h. Cellulose kann Wasser wie ein Schwamm aufnehmen.

Aminosäuren
Aminos√§uren bestehen aus einer Aminogruppe (NH2) die eine Einfachbindung zum ersten C - Atom hat. An diesem C - Atom h√§ngen oben ein H - Atom, unten einer von 20 biologisch m√∂glichen Resten und rechts ein zweites C - Atom mit einer Carboxylfunktion (Doppelbindung zu O, und eine Einzelbindung zu einer OH - Verbindung). Dies ist die α - Aminos√§ure.
Die Aminogruppe ist wegen des freien Elektronenpaares des Stickstoffatoms(N)
basisch. Die Carboxylgruppe wegen der OH - Gruppe sauer.
Es gibt auch eine β - Form der Aminos√§uren. Bei ihr gibt es zwischen der Aminogruppe und der Carboxylgruppe zwei anstatt einem C - Atom.
Da die Aminogruppe basisch und die Carboxylgruppe sauer ist, kann die Carboxylgruppe ein Proton abspalten, welches die Aminogruppe aufnimmt.
Mehrere Aminosäuren können sich durch Peptidbindungen verbinden.
Dabei verbindet sich die OH - Verbindung der Carboxylgruppe der ersten Aminosäure mit einem H - Atom der Aminogruppe der zweiten Aminosäure zu H2O. Das C - Atom der Carboxylgruppe der ersten Aminosäure verbindet sich mit dem Stickstoff der Aminogruppe der zweiten Aminosäure. Die Peptidverbindung besteht jetzt aus dem zweiten C - Atom der ersten Aminosäure an dem per Doppelbindung unten ein O hängt. Rechts hängt an diesem C - Atom das N - Atom der Aminogruppe der zweiten Aminosäure.
Mehrere auf diese Weise aneinandergebundene Aminos√§uren hei√üen Polypeptide oder Proteine. Wegen den verschiedenen Aminos√§uren, die sich auf verschiedene Weise zusammensetzen, gibt es unfa√übar viele Kombinationsm√∂glichkeiten. Deshalb muss eine Zelle die Informationen √ľber den Aufbau der benutzten Proteine in Form der DNS speichern.
Peptidbindungen sind nicht drehbar, weil das freie Elektronenpaar des N - Atoms
zur Bindung zwischen C und N springt. Die dabei entstehende Doppelbindung ist nicht drehbar. Die Form mit der Doppelbindung zwischen C und N nennt sich Enolform, diese Form und die normale Form wechselt ca.10.000 mal per Sekunde.
Die Form von Proteinen wird in 4 verschiedenen Strukturebenen beschrieben.
Die Primärstruktur gibt die Reihenfolge der verschiedenen Aminosäuren innerhalb der Kette an. Diese Ebene wird durch Peptidbindungen gebildet.
Die Sekund√§rstruktur gibt an ob es sich um eine α - Helix oder um eine β - Faltblattstruktur handelt. Ob ein Protein durch Wasserstoffbr√ľckenbindung eine α - Helix oder eine β - Faltblattstruktur bildet h√§ngt von den Aminos√§uren ab.
Die Terti√§rstruktur gibt die raumerf√ľllende (3D) Gestalt des Proteins an, die aus den Elementen der Sekund√§rstruktur besteht. Die Bindungen, welche diese Ebene darstellen sind:
a.) Sulfidbr√ľcke: Hier verbinden sich zwei SH - Verbindungen durch das abwerfen des H - Atoms. Die beiden S - Atome sind dann direkt verbunden, dabei bleibt H2 √ľbrig.
b.) Ionenbindung: Durch die √úbergabe eines Protons zwischen einem sauren und einem basischen Aminorest kann eine Verbindung hergestellt werden.
c.) Wasserstoffbr√ľckenbindung: Ein freies Elektronenpaar eines O - Atoms kann sich mit einem H - Atom schwach verbinden.
d.) Hydrophobe Wechselwirkung: Zwischen hydrophoben Kohlenwasserstoffketten kann es zu einer Verbindung kommen, wenn sie auf engsten Raum zusammengedrängt werden.
Die Quarti√§rstruktur gibt an wie sich verschiedene Proteine ineinander verkn√ľpfen (z.B. wie H√§moglobin)










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